Антибиотик в брагу на кодзи: дозировка и применение от заражения

Какие антибиотики используют для браги самогонщики и виноделы?

В практике самогоноварения встречаются случаи, когда требуется проводить процедуру обеззараживания браги. Патогенные микроорганизмы, попавшие в виноматериал, вызывают его закисание. Это снижает выход из него самогона. Для исправления ситуации используют антибиотики для браги.

Заражение и профилактика

Патогенные микроорганизмы попадают в брагу вместе с грязью. В процессе брожения виноматериал соприкасается с поверхностью оборудования, гидрозатвором и трубопроводами. Его заражение происходит из-за недостатка чистоты. Перед производством самогона всю тару и оборудование тщательно моют и обрабатывают специальными растворами. В качестве антисептиков можно использовать:

• пищевую соду;
• лимонную кислоту;
• уксусную кислоту.

При сильном заражении браги её показатели отклоняются от нормы. В таком случае резко нарастает кислотность виноматериала. Они полностью убивают дрожжевые клетки.

Наиболее распространённый вид патогенной микрофлоры – Lactobacillales и Acetobacteraceae. Это молочнокислые и уксусные бактерии.

Для профилактики заражения браги необходимо:

• проводить дезинфекцию оборудования, контактирующего с суслом, хлоросодержащими препаратами;
• не допускать открытых переливов браги:
• всегда использовать гидрозатвор.

Эти меры не дают 100% гарантии защиты браги от заражения. Антисептики, применяющиеся от заражения, не оказывают влияние на органолептические показатели самогона. При перегонке дистиллята антисептик испаряется под действием высоких температур.

Виды антибиотиков и их дозировка

Для браги на больших производствах, чаще всего, используется низин. Антибиотики этого вида входят в группу Е 234. Это пищевой консервант. Он относится к пептидным антибиотикам. Добавляют препарат из расчёта 100 мг на 1 л. виноматериала. Недостатком средства является его отсутствие в свободной продаже.

Лучший антибиотик для домашнего самогоноварения – доксициклин. В народе этот препарат называют «докси». Второе по полярности средство для обеззараживания бражки – амоксиклава. Этот антибиотик рекомендуется использовать при подавлении патогенной микрофлоры для зерновой браги. Каждый винодел самостоятельно выбирает какой препарат использовать для своего производства.

Относительно невысокими ценами славиться у виноделов антибиотики группы тетрациклинов. «Докси» относится к полусинтетическим противомикробным препаратам. Он хорошо себя проявляет в кислой среде. Перед внесением препарата в брагу ему не требуется предварительной подготовки. Действовать препарат после внесения в бражку начинает практически сразу.

Дозировка доксициклина должна быть не больше 100 мг на 10 л виноматериала.

К полусинтетическим антибиотикам относятся и многие другие средства. Например:

• Амоксициллин. Входит в группу пеницилинов. Он значительно Дороже «Докси», но обладает более сильным и длительным действием. Среди основных недостатков – устойчивость к бактериям к пеницилинной группы.
• Амоксиклав. Относится к комбинированным средствам. Является сильным антибиотиком. Редко используется из-за высокой стоимости.

Когда и как применяем

Все антибиотики вносят в брагу до закладки дрожжей. Обычно, средство перед использованием разводят в тёплой воде. У каждого препарата свой период активного действия, который учитывается при их закладке. Подавлять патогенную микрофлору антибиотики могут только после полного растворения.

В сопровождающей средства инструкции содержится информация о способе применения. Время полного растворения и начала действия:

• Амоксициллин – 60 минут.
• Доксициклина гидрохлорид – мгновенно.
• Амоксиклав – 10-15 минут.

Кукурузная Брага на Кодзи

Приготовленная на дрожжах кодзи кукурузная бражка имеет длительный процесс брожения. Это значительно повышает опасность размножения в ней патогенной микрофлоры. При использовании антибиотиков для обеззараживания виноматериала необходимо помнить о том, что антибиотики распадаются при температуре 70°С. Применение угнетающих патогенную микрофлору средств абсолютно безопасно. До начала производства самогона оборудование можно обработать перекисью водорода.

дозировка и применение от заражения 🍷 на Самогонище

Содержание

Теория

Чтобы заразить сусло, возбудитель сначала должен попасть в сусло: встать в плохо промытую емкость, добавить вместе с сырьем, дрожжами или водой. Кроме того, каждому типу микроорганизмов необходимы подходящие условия: температура, присутствие кислорода (большинство бактерий активируется только при наличии воздуха), достаточная концентрация сахара и других питательных веществ наряду с низким содержанием алкоголя. Еще одним важным фактором развития болезнетворных микроорганизмов в сусле является время для размножения и активации. При быстрой ферментации (5-7 дней) сусло успевает восстановиться до того, как большинство бактерий нанесут хотя бы минимальный ущерб.

Следовательно, наибольший риск заражения и порчи связан с медленно ферментирующими брегами, которые не были достаточно продезинфицированы и стерилизованы. В первую очередь, это крупяное сусло, полученное методом холодного осахаривания крахмалосодержащего сырья (COS), так как пшеница содержит достаточное количество питательных веществ для любого вида микроорганизмов и медленное и продолжительное брожение (в среднем 20-28 дней).) дает болезнетворным микроорганизмам достаточно времени.

Сахар и фруктовое сусло не так питательны для бактерий, в то время как активное брожение также происходит на винных дрожжах в течение первых 8-10 дней, следовательно, выделяемый углекислый газ отталкивает кислород от поверхности сусла, предотвращая размножение болезнетворных микроорганизмов, поэтому концентрация алкоголя поднимается до критического уровня для большинства бактерий. В результате они не успевают нанести даже минимальный ущерб. Проблемы могут начаться только в конце процесса из-за неисправного гидрозатвора, когда углекислый газ становится слишком низким, чтобы вытеснить кислород.

Именно сторонники холодного осахаривания крахмалосодержащего сырья ферментами первыми добавили антибиотики в промывку зерна — в их случае это оправдано. Некоторые другие самогонщики переняли аналогичный опыт в отношении фруктового и сахарного сырья, не понимая их сути. При неумелом приготовлении сусла даже тройная доза антибиотиков не всегда спасает, это не панацея, а, скорее, подстраховка.

Вред антибиотиков в браге

Считается, что антибиотики могут попасть в самогон из сусла при перегонке. Действительно, антибиотики — это нестабильные соединения, которые разлагаются при нагревании водных растворов выше 70-80 ° C. Они также являются нелетучими твердыми веществами с большой молярной массой, поэтому даже если испарение начнется до того, как антибиотик распадется, он все равно останется в кубе.

Вред от употребления антибиотиков возможен только в том случае, если пить сусло без перегонки, что категорически запрещено. Поэтому антибиотики (кроме сертифицированных пищевых консервантов) не используются для обеззараживания вин и пива.

Виды и дозировка антибиотиков для браги

В пищевой промышленности, в том числе на ликероводочных заводах, перед ферментацией в сусло добавляют антибиотик низин (добавка E234), пищевой консервант из группы пептидных антибиотиков, образованный микроорганизмом Streptococcus lactis. Добавка E234 хорошо растворяется в воде и не теряет своих свойств в кислой среде. Безопасной считается концентрация низина до 100 мг на 1 литр сусла. Недостатки: существуют бактерии, устойчивые к пептидным антибиотикам, и этот консервант также сложно найти на рынке.

Для профилактики заражения сусла большинство самогонщиков используют два антибиотика: доксициклина гидрохлорид (народное название — «Докси») и амоксициллин. Также можно использовать универсальный и самый сильный из упомянутых в статье — Амоксиклав.

Доксициклин (Doxycyclinum) — полусинтетический антибиотик из группы тетрациклинов. Относительно дешево, продается в аптеках, хорошо работает в кислой среде сусла 3-5 дней (чем больше кислотность, тем короче срок). Дозировка: 100 мг на 10 литров сусла. Если сусло разводилось более 5 дней, доксициклин вводят повторно в тех же пропорциях.

Амоксициллин — полусинтетический антибиотик из группы пенициллинов. Дороже, чем «Докси», но крепче и держится дольше: достаточно одной добавки до конца брожения. Дозировка: 50-100 мг на 10 литров сусла. Недостаток: существуют устойчивые к пенициллину бактерии.

Амоксиклав (клавулановая кислота) — комбинированное антибактериальное средство широкого спектра действия, относится к полусинтетическим пенициллинам. Дозировка: 100 мг на 10 литров сусла. Сильный антибиотик, к которому практически нет устойчивых бактерий. Обратной стороной является высокая цена.

Чтобы полностью защитить смывку от заражения, некоторые дистилляторы добавляют одновременно два антибиотика, например, амоксициллин и доксициклин.

Когда и как добавлять антибиотик в брагу

Любые антибиотики добавляются в сусло перед дрожжевым брожением. Лучше всего положить порошок на дно бродильного чана и залить его водой комнатной температуры. После растворения антибиотика в воде добавьте сырье и дрожжи.

Пока антибиотик не растворится, он не действует, оставляя сусло беспомощным.

Время растворения разное:

• Низин (Е234) — зависит от формы выпуска, процесс активации указан в инструкции.
• Амоксициллин — не менее 60 минут, поэтому перед смешиванием сырья и воды рекомендуется предварительно развести его в отдельной емкости;
• Амоксиклав — 10-15 минут, лучше предварительно растворить таблетки в воде до получения однородной суспензии.
• Доксициклина гидрохлорид: мгновенно, дальнейшая активация не требуется;

Выводы

Использование антибиотиков рекомендуется только при холодном осахаривании зернового сырья. Во всех остальных случаях лучше всего стерилизовать оборудование и содержать его в чистоте.

Хотя антибиотики не влияют на качество дистиллята (нельзя пить сусло), их использование неоправданно увеличивает цену напитка и не гарантирует полной дезинфекции.

Gale Apps — Технические трудности

Приложение, к которому вы пытаетесь получить доступ, в настоящее время недоступно. Приносим свои извинения за доставленные неудобства. Повторите попытку через несколько секунд.

Если проблемы с доступом сохраняются, обратитесь за помощью в наш отдел технической поддержки по телефону 1-800-877-4253. Еще раз спасибо, что выбрали Gale, обучающую компанию Cengage.

org.springframework.remoting.RemoteAccessException: невозможно получить доступ к удаленной службе [authorizationService@theBLISAuthorizationService]; вложенным исключением является com.zeroc.Ice.UnknownException
unknown = «java.lang.IndexOutOfBoundsException: индекс 0 выходит за границы для длины 0
в java.base/jdk.internal.util.Preconditions.outOfBounds(Preconditions.java:64)
в java.base/jdk.internal.util.Preconditions.outOfBoundsCheckIndex(Preconditions.java:70)
в java.base/jdk.internal.util.Preconditions.checkIndex(Preconditions.java:248)
в java.base/java.util.Objects.checkIndex(Objects.java:372)
в java.base/java.util. ArrayList.get(ArrayList.java:458)
в com.gale.blis.data.subscription.dao.LazyUserSessionDataLoaderStoredProcedure.populateSessionProperties(LazyUserSessionDataLoaderStoredProcedure.java:60)
в com.gale.blis.data.subscription.dao.LazyUserSessionDataLoaderStoredProcedure.reQuery(LazyUserSessionDataLoaderStoredProcedure.java:53)
в com.gale.blis.data.model.session.UserGroupEntitlementsManager.reinitializeUserGroupEntitlements(UserGroupEntitlementsManager.java:30)
в com.gale.blis.data.model.session.UserGroupSessionManager.getUserGroupEntitlements(UserGroupSessionManager.java:17)
в com.gale.blis.api.authorize.contentmodulefetchers.CrossSearchProductContentModuleFetcher.getProductSubscriptionCriteria(CrossSearchProductContentModuleFetcher.java:244)
на com.gale.blis.api.authorize.contentmodulefetchers.CrossSearchProductContentModuleFetcher.getSubscribedCrossSearchProductsForUser(CrossSearchProductContentModuleFetcher. java:71)
на com.gale.blis.api.authorize.contentmodulefetchers.CrossSearchProductContentModuleFetcher.getAvailableContentModulesForProduct(CrossSearchProductContentModuleFetcher.java:52)
на com.gale.blis.api.authorize.strategy.productentry.strategy.AbstractProductEntryAuthorizer.getContentModules(AbstractProductEntryAuthorizer.java:130)
на com.gale.blis.api.authorize.strategy.productentry.strategy.CrossSearchProductEntryAuthorizer.isAuthorized(CrossSearchProductEntryAuthorizer.java:82)
на com.gale.blis.api.authorize.strategy.productentry.strategy.CrossSearchProductEntryAuthorizer.authorizeProductEntry(CrossSearchProductEntryAuthorizer.java:44)
на com.gale.blis.api.authorize.strategy.ProductEntryAuthorizer.authorize(ProductEntryAuthorizer.java:31)
в com.gale.blis.api.BLISAuthorizationServiceImpl.authorize_aroundBody0(BLISAuthorizationServiceImpl.java:57)
на com.gale.blis.api.BLISAuthorizationServiceImpl. authorize_aroundBody1$advice(BLISAuthorizationServiceImpl.java:61)
на com.gale.blis.api.BLISAuthorizationServiceImpl.authorize(BLISAuthorizationServiceImpl.java:1)
в com.gale.blis.auth.AuthorizationService._iceD_authorize(AuthorizationService.java:97)
в com.gale.blis.auth.AuthorizationService._iceDispatch(AuthorizationService.java:406)
в com.zeroc.IceInternal.Incoming.invoke(Incoming.java:221)
в com.zeroc.Ice.ConnectionI.invokeAll(ConnectionI.java:2706)
на com.zeroc.Ice.ConnectionI.dispatch(ConnectionI.java:1292)
в com.zeroc.Ice.ConnectionI.message(ConnectionI.java:1203)
в com.zeroc.IceInternal.ThreadPool.run(ThreadPool.java:412)
в com.zeroc.IceInternal.ThreadPool.access$500(ThreadPool.java:7)
в com.zeroc.IceInternal.ThreadPool$EventHandlerThread.run(ThreadPool.java:781)
в java.base/java.lang.Thread.run(Thread.java:834)
»

org. springframework.remoting.ice.IceClientInterceptor.convertIceAccessException(IceClientInterceptor.java:348)

org.springframework.remoting.ice.IceClientInterceptor.invoke(IceClientInterceptor.java:310)

org.springframework.remoting.ice.MonitoringIceProxyFactoryBean.invoke(MonitoringIceProxyFactoryBean.java:71)

org.springframework.aop.framework.ReflectiveMethodInvocation.proceed(ReflectiveMethodInvocation.java:186)

org.springframework.aop.framework.JdkDynamicAopProxy.invoke(JdkDynamicAopProxy.java:215)

com.sun.proxy.$Proxy151.authorize(Неизвестный источник)

com. gale.auth.service.BlisService.getAuthorizationResponse(BlisService.java:61)

com.gale.apps.service.impl.MetadataResolverService.resolveMetadata(MetadataResolverService.java:65)

com.gale.apps.controllers.DiscoveryController.resolveDocument(DiscoveryController.java:57)

com.gale.apps.controllers.DocumentController.redirectToDocument(DocumentController.java:22)

jdk.internal.reflect.GeneratedMethodAccessor341.invoke (неизвестный источник)

java.base/jdk.internal.reflect.DelegatingMethodAccessorImpl.invoke(DelegatingMethodAccessorImpl.java:43)

java. base/java.lang.reflect.Method.invoke(Method.java:566)

org.springframework.web.method.support.InvocableHandlerMethod.doInvoke(InvocableHandlerMethod.java:205)

org.springframework.web.method.support.InvocableHandlerMethod.invokeForRequest(InvocableHandlerMethod.java:150)

org.springframework.web.servlet.mvc.method.annotation.ServletInvocableHandlerMethod.invokeAndHandle(ServletInvocableHandlerMethod.java:117)

org.springframework.web.servlet.mvc.method.annotation.RequestMappingHandlerAdapter.invokeHandlerMethod (RequestMappingHandlerAdapter.java:895)

org.springframework.web. servlet.mvc.method.annotation.RequestMappingHandlerAdapter.handleInternal (RequestMappingHandlerAdapter.java:808)

org.springframework.web.servlet.mvc.method.AbstractHandlerMethodAdapter.handle(AbstractHandlerMethodAdapter.java:87)

org.springframework.web.servlet.DispatcherServlet.doDispatch(DispatcherServlet.java:1067)

org.springframework.web.servlet.DispatcherServlet.doService(DispatcherServlet.java:963)

org.springframework.web.servlet.FrameworkServlet.processRequest(FrameworkServlet.java:1006)

org.springframework.web.servlet.FrameworkServlet.doGet(FrameworkServlet.java:898)

javax. servlet.http.HttpServlet.service(HttpServlet.java:626)

org.springframework.web.servlet.FrameworkServlet.service(FrameworkServlet.java:883)

javax.servlet.http.HttpServlet.service(HttpServlet.java:733)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:227)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.apache.tomcat.websocket.server.WsFilter.doFilter(WsFilter.java:53)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain. internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.apache.catalina.filters.HttpHeaderSecurityFilter.doFilter(HttpHeaderSecurityFilter.java:126)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.springframework.web.servlet.resource.ResourceUrlEncodingFilter.doFilter(ResourceUrlEncodingFilter.java:67)

org. apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.springframework.web.filter.RequestContextFilter.doFilterInternal (RequestContextFilter.java:100)

org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org. springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:102)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

com.gale.common.http.filter.SecurityHeaderFilter.doFilterInternal(SecurityHeaderFilter.java:29)

org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org. apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:102)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.owasp.validation.GaleParameterValidationFilter.doFilterInternal(GaleParameterValidationFilter.java:97)

org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)

org. apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter.doFilter(ErrorPageFilter.java:126)

org.springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter.access$000(ErrorPageFilter.java:64)

org.springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter$1.doFilterInternal(ErrorPageFilter.java:101)

org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)

org. springframework.boot.web.servlet.support.ErrorPageFilter.doFilter(ErrorPageFilter.java:119)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.springframework.web.filter.FormContentFilter.doFilterInternal (FormContentFilter.java:93)

org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org. apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.springframework.boot.actuate.metrics.web.servlet.WebMvcMetricsFilter.doFilterInternal (WebMvcMetricsFilter.java:96)

org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.springframework.web.filter.CharacterEncodingFilter.doFilterInternal (CharacterEncodingFilter. java:201)

org.springframework.web.filter.OncePerRequestFilter.doFilter(OncePerRequestFilter.java:117)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.internalDoFilter(ApplicationFilterChain.java:189)

org.apache.catalina.core.ApplicationFilterChain.doFilter(ApplicationFilterChain.java:162)

org.apache.catalina.core.StandardWrapperValve.invoke(StandardWrapperValve.java:202)

org.apache.catalina.core.StandardContextValve.invoke(StandardContextValve.java:97)

org.apache.catalina.authenticator. AuthenticatorBase.invoke(AuthenticatorBase.java:542)

org.apache.catalina.core.StandardHostValve.invoke(StandardHostValve.java:143)

org.apache.catalina.valves.ErrorReportValve.invoke(ErrorReportValve.java:92)

org.apache.catalina.valves.AbstractAccessLogValve.invoke(AbstractAccessLogValve.java:687)

org.apache.catalina.core.StandardEngineValve.invoke(StandardEngineValve.java:78)

org.apache.catalina.connector.CoyoteAdapter.service(CoyoteAdapter.java:357)

org.apache.coyote.http11.Http11Processor. service(Http11Processor.java:374)

org.apache.coyote.AbstractProcessorLight.process(AbstractProcessorLight.java:65)

org.apache.coyote.AbstractProtocol$ConnectionHandler.process(AbstractProtocol.java:893)

org.apache.tomcat.util.net.NioEndpoint$SocketProcessor.doRun(NioEndpoint.java:1707)

org.apache.tomcat.util.net.SocketProcessorBase.run(SocketProcessorBase.java:49)

java.base/java.util.concurrent.ThreadPoolExecutor.runWorker(ThreadPoolExecutor.java:1128)

java.base/java.util.concurrent.ThreadPoolExecutor$Worker. run(ThreadPoolExecutor.java:628)

org.apache.tomcat.util.threads.TaskThread$WrappingRunnable.run(TaskThread.java:61)

java.base/java.lang.Thread.run(Thread.java:834)

Формы Koji для приготовления японского соевого соуса: характеристики и основные ферменты

1. Yokotsuka T., Sasaki M. Ферментированные белковые продукты на Востоке: Shoyu и мисо в Японии. В: Wood BJB, редактор. Микробиология ферментированных пищевых продуктов. 2-е изд. Том 1. Blackie Academic and Professional, отпечаток Thomson Science; Лондон, Великобритания: 1998. стр. 351–415. [Google Scholar]

2. Лио Х.Н., Селамат Дж., Ясуда М. Соевый соус и его вкус умами: связь между прошлым и текущим состоянием. Дж. Пищевая наука. 2010;75:R71–R76. doi: 10.1111/j.1750-3841.2010.01529.Икс. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

3. Учида К. Разнообразие и экология солеустойчивых молочнокислых бактерий: Tetragenococcus halophilus при ферментации соевого соуса. Япония. Дж. Лакт. Кислотный бак. 2000;11:60–65. doi: 10.4109/jslab1997.11.60. [CrossRef] [Google Scholar]

4. Терада М., Хаяси К., Мизунума Т. Ферментативная продуктивность и идентификация видов Koji – формы для соевого соуса, распространенные в Японии. J. Соевый соус Res. Технол. 1981; 7: 158–165. [Академия Google]

5. Мачида М., Ямада О., Гоми К. Геномика Aspergillus oryzae : изучение истории плесени кодзи и изучение ее будущего. Рез. ДНК 2008; 15: 173–183. doi: 10.1093/dnares/dsn020. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

6. Сакагучи К., Ямада К. Морфология и классификация плесени кодзи (Часть 1) Nippon Nogeikagaku Kaishi. 1944; 20: 65–73. [Google Scholar]

7. Кьербёллинг И., Вест Т., Фрисвад Дж. К., Нибо Дж. Л., Теобальд С., Кильдгаард С., Петерсен Т. И., Куо А., Сато А., Лихне Е. К. и др. Сравнительное геномное исследование 23 Виды Aspergillus из секции Flavi . Нац. коммун. 2020;11:1106–1117. doi: 10.1038/s41467-019-14051-y. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

8. Chang P.-K., Chang T.D., Katoh K. Расшифровка происхождения Aspergillus flavus NRRL21882, активного агента биоконтроля Afla-Guard ^® Букв. заявл. микробиол. 2020; 72: 509–516. doi: 10.1111/lam.13433. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

9. Терада М., Хаяши К., Мизунума Т. Различие между Aspergillus oryzae и Aspergillus sojae по продуктивности некоторых гидролитических ферментов. J. Соевый соус Res. Технол. 1980; 6: 75–81. [Google Scholar]

10. Сато А., Осима К., Ногучи Х., Огава М., Такахаси Т., Огума Т., Кояма Ю., Ито Т., Хаттори М., Ханья Ю. Проект секвенирования генома и сравнительный анализ Aspergillus sojae NBRC4239. Рез. ДНК 2011;18:165–176. doi: 10.1093/dnares/dsr009. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

11. Йошино-Ясуда С., Фуджино Э., Мацуи Дж., Като М., Китамото Н. Молекулярный анализ гена α-амилазы, AstaaG1 , из Shoyu Koji Плесень, Aspergillus sojae KBN1340 . Пищевая наука. Технол. Рез. 2013;19:255–261. doi: 10.3136/fstr.19.255. [CrossRef] [Google Scholar]

12. Хаяси К., Терада М., Мизунума Т. Некоторые различия в характеристиках ферментации соевого соуса между видами Koji -mold, Aspergillus sojae и Aspergillus oryzae . J. Соевый соус Res. Технол. 1981; 7: 166–172. [Google Scholar]

13. Мацумото И., Наказава С., Ивафути Х., Исихара К., Имаи С., Хонма Н. Сравнение Shoyu Koji и Shoyu Приготовлено с использованием Aspergillus sojae и Aspergillus oyrzae . Дж. Брю. соц. Япония. 1989; 84: 549–554. doi: 10.6013/jbrewsocjapan1988.84.549. [CrossRef] [Google Scholar]

14. Исихара К., Хонма Н., Матусмото И., Имаи С., Наказава С., Ивафути Х. Сравнение летучих компонентов в соевом соусе ( Koikuchu Shoyu ) Производится с использованием Aspergillus sojae и Aspergillus oryzae . Ниппон Шокухин Кагаку Когаку Кайши. 1996;43:1063–1074. doi: 10.3136/nskkk.43.1063. [CrossRef] [Google Scholar]

15. Нода Ю., Охба К., Накано М. Образование метилмальтола плесенью кодзи и его значение для пивоварения. J. Соевый соус Res. Технол. 1988; 14:11–15. [Google Scholar]

16. Hanada Y., Sato J. Сравнительные эффекты Aspergillus sojae и Aspergillus oryzae Фитаза на образование фитиновых отложений. Дж. Брю. соц. Япония. 2003; 98: 329–332. doi: 10.6013/jbrewsocjapan1988.98.329. [CrossRef] [Google Scholar]

17. Nishimura I., Shinohara Y., Oguma T., Koyama Y. Стратегия выживания солеустойчивых молочнокислых бактерий, Tetragenococcus halophilus , для противодействия плесени кодзи, Aspergillus oryzae , в пивоварении соевого соуса. Бионауч. Биотехнолог. Биохим. 2018;82:1437–1443. doi: 10.1080/09168451.2018.1460574. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

18. Shinohara Y., Nishimura I., Koyama Y. Идентификация кластера генов для биосинтеза сесквитерпенового антибиотика, гептелидиновой кислоты, в Aspergillus oryzae . Бионауч. Биотехнолог. Биохим. 2019; 83: 1506–1513. doi: 10.1080/09168451.2018.1549934. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

19. Игучи Н., Ямамото К. Исследования Aspergilli . Часть 11. Сравнение системы протеолитических ферментов между индуцированным мутантом X-816 и родительским штаммом (1) Nippon Nougei Kagaku Kaishi. 1955;29:387–393. дои: 10.1271/nogeikagaku1924.29.387. [CrossRef] [Google Scholar]

20. Насуно С., Охара Т., Игучи Н. Последовательное выделение гиперпродуктивных мутантов протеиназы Aspergillus sojae . Агр. биол. хим. 1971; 35: 291–293. doi: 10.1080/00021369.1971.10859916. [CrossRef] [Google Scholar]

21. Ямамото С., Хироока С. Производство глутаминазы с помощью Aspergillus sojae . Дж. Фермент. Технол. 1974; 52: 564–569. [Google Scholar]

22. Ушидзима С., Накадай Т. Разведение путем слияния протопластов Плесень Koji , Aspergillus sojae . Агр. биол. хим. 1987; 51: 1051–1057. doi: 10.1080/00021369. 1987.10868173. [CrossRef] [Google Scholar]

23. Усидзима С., Накадай Т., Учида К. Повышение продуктивности ферментов путем мутации или гаплоидизации гетерозиготных диплоидов, полученных путем слияния протопластов Aspergillus sojae . Агр. биол. хим. 1987; 51: 2781–2786. doi: 10.1271/bbb1961.51.2781. [CrossRef] [Google Scholar]

24. Сато К., Ооно Ю. Исследования по применению ионно-лучевого размножения промышленных микроорганизмов в TIARA. Наука о квантовых пучках. 2019;3:11. doi: 10.3390/qubs3020011. [CrossRef] [Google Scholar]

25. Gao X., Liu E., Yin Y., Yang L., Huang Q., Chen S., Ho C.T. Повышение активности солеустойчивых протеаз, секретируемых Aspergillus oryzae , с использованием мутагенеза плазмы при атмосферном воздействии и при комнатной температуре. Дж. Агрик. Пищевая хим. 2020;68:2757–2764. doi: 10.1021/acs.jafc.9b08116. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

26. Shu L., Si X., Yang X., Ma W., Sun J., Zhang J., Xue X., Wang D. , Gao Q. Enhancement кислотной протеазной активности Aspergillus oryzae с использованием плазмы атмосферной и комнатной температуры. Фронт. микробиол. 2020;11:1418. doi: 10.3389/fmicb.2020.01418. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

27. Мацусима К., Чанг П.К., Ю Дж., Абэ К., Бхатнагар Д., Кливленд Т.Е. Претерминация в aflR Aspergillus sojae ингибирует биосинтез афлатоксина. заявл. микробиол. Биотехнолог. 2001; 55: 585–589. doi: 10.1007/s002530100607. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

28. Уотсон А.Дж., Фуллер Л.Дж., Джинс Д.Дж., Арчер Д.Б. Гомологи генов биосинтеза афлатоксина и последовательности aflR в Aspergillus oryzae и Aspergillus sojae . заявл. Окружающая среда. микробиол. 1999; 65: 307–310. doi: 10.1128/AEM.65.1.307-310.1999. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

29. Чанг П.-К., Мацусима К., Такахаши Т., Ю Дж., Абэ К., Бхатнагар Д., Юань Г.Ф., Кояма Ю. , Кливленд Т.Е. Понимание ненафлатоксигенности Aspergillus sojae : неожиданное открытие биосинтеза афлатоксина. заявл. микробиол. Биотехнолог. 2007;76:977–984. doi: 10.1007/s00253-007-1116-4. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

30. Ким К.М., Лим Дж., Ли Дж.Дж., Хурх Б.С. Характеристика Aspergillus sojae , выделенного из Meju, корейского традиционного ферментированного соевого кирпича. Дж. Микробиол. Биотехнолог. 2017;27:251–261. doi: 10.4014/jmb.1610.10013. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

31. Ким К.У., Ким К.М., Чой Ю.Х., Хурх Б.С., Ли И. Полный геномный анализ Aspergillus sojae SMF 134 подтверждает его достоинства в качестве закваски для ферментации сои. Дж. Микробиол. 2019;57:874–883. doi: 10.1007/s12275-019-9152-1. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

32. Томинага М., Ли Ю.Х., Хаяши Р., Судзуки Ю., Ямада О., Сакамото К., Гото К., Акита О. Молекулярный анализ неактивного афлатоксина Кластер генов биосинтеза в штаммах Aspergillus oryzae RIB. заявл. Окружающая среда. микробиол. 2006; 72: 484–490. doi: 10.1128/AEM.72.1.484-490.2006. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

33. Киёта Т., Хамада Р., Сакамото К., Ивасита К., Ямада О., Миками С. Непродуктивность афлатоксина Aspergillus oryzae , вызванный потерей функции продукта гена aflJ . Дж. Биоци. биоинж. 2011; 111: 512–517. doi: 10.1016/j.jbiosc.2010.12.022. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

34. Накадай Т., Насуно С., Игучи Н. Действие пептидаз из Aspergillus oryzae при переваривании белков сои. Агр. биол. хим. 1972; 36: 261–268. doi: 10.1080/00021369.1972.10860243. [CrossRef] [Google Scholar]

35. Накадай Т., Насуно С., Игучи Н. Действие пептидаз из Aspergillus sojae на соевых белках. Агр. биол. хим. 1972; 36: 1239–1243. doi: 10.1080/00021369.1972.10860396. [CrossRef] [Google Scholar]

36. Хаяши К., Терада М., Моги К. Ферментативные свойства очищенной щелочной протеиназы из Aspergillus sojae . Агр. биол. хим. 1970; 34: 627–637. doi: 10.1271/bbb1961.34.627. [CrossRef] [Google Scholar]

37. Накадай Т., Насуно С., Игучи Н. Очистка и свойства щелочной протеиназы из Aspergillus oryzae . Агр. биол. хим. 1973; 37: 2685–2694. doi: 10.1080/00021369.1973.10861071. [CrossRef] [Google Scholar]

38. Turkovã J., Mikes O., Hayashi K., Danno G., Polgãr L. Щелочные протеиназы рода Aspergillus . Биохим. Биофиз. Акта. 1972; 257: 257–263. doi: 10.1016/0005-2795(72)-2. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

39. Хаяши К., Терада М. Некоторые характеристики гидролиза синтетических субстратов и белков щелочной протеиназой из Aspergillus sojae . Агр. биол. хим. 1972; 36: 1755–1765. doi: 10.1080/00021369.1972.10860476. [CrossRef] [Google Scholar]

40. Тацуми Х., Огава Ю., Мураками С., Исида Ю., Мураками К., Масаки А., Кавабе Х., Аримура Х., Накано Э., Мотай Х. Полноразмерный клон кДНК щелочной протеазы из Aspergillus oryzae : структурный анализ и экспрессия в Saccharomyces cerevisiae . Мол. Генерал Жене. 1989; 219: 33–38. doi: 10.1007/BF00261154. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

41. Ватанабе Дж. Aspergillus sp. Отсутствие функции гена, кодирующего Alpb, и его использование. Япония Tokkyo Koho , патент JP5305353 (2 октября 2013 г.). Espacenet — библиографические данные. [(по состоянию на 13 августа 2021 г.)]; Доступно в Интернете: https://worldwide.espacenet.com/publicationDetails/biblio?DB=EPODOC&II=0&ND=3&adjacent=true&locale=en_EP&FT=D&date=20110113&CC=JP&NR=2011004609A&KC=A#

42. Секин Х., Насуно С., Игучи Н. Переваривание соевого белка протеолитическими ферментами Aspergillus sojae , значительный вклад нейтральной протеиназы. Агр. биол. хим. 1970; 34: 1690–1696. [Google Scholar]

43. Секин Х. Нейтральные протеиназы I и II из Aspergillus sojae Действие на различные субстраты. Агр. биол. хим. 1976; 40: 703–709. doi: 10.1271/bbb1961.40.703. [CrossRef] [Google Scholar]

44. Секин Х. Нейтральные протеиназы I и II из Aspergillus sojae Некоторые ферментативные свойства. Агр. биол. хим. 1972; 36: 207–216. дои: 10.1271/bbb1961.36.207. [CrossRef] [Google Scholar]

45. Накадай Т., Насуно С., Игучи Н. Очистка и свойства нейтральной протеиназы II из Aspergillus oryzae . Агр. биол. хим. 1973; 37: 2703–2708. doi: 10.1271/bbb1961.37.2703. [CrossRef] [Google Scholar]

46. Тацуми Х., Икегая К., Мураками С., Кавабе Х., Накано Э., Мотай Х. Выяснение термостабильности нейтральной протеиназы II из Aspergillus oryzae . Биохим. Биофиз. Акта. 1994;1208:179–185. doi: 10.1016/0167-4838(94)

-7. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

47. Ke Y., Huang W.Q., Li J.Z., Xie M.Q., Luo X.C. Ферментативные характеристики рекомбинантной нейтральной протеазы I (rNpI) из Aspergillus oryzae , экспрессированной в Pichia pastoris . Дж. Агрик. Еда. хим. 2012;60:12164–12169. doi: 10.1021/jf303167r. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

48. Маэда Х., Катасе Т., Сакаи Д., Такеучи М., Кусумото К., Амано Х., Исида Х., Абэ К. , Ямагата Ю. А. новый нетермостабильный дейтеролизин из Aspergillus oryzae . Бионауч. Биотехнолог. Биохим. 2016; 80: 1813–1819. doi: 10.1080/09168451.2016.1166933. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

49. Тацуми Х., Мураками С., Цудзи Р.Ф., Исида Ю., Мураками К., Масаки А., Кавабе Х., Аримура Х., Накано Э., Мотай H. Клонирование и экспрессия в дрожжах клона кДНК, кодирующего нейтральную протеазу II Aspergillus oryzae , уникальную металлопротеазу. Мол. Генерал Жене. 1991; 228: 97–103. doi: 10.1007/BF00282453. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

50. Накадай Т., Насуно С. Действие кислой протеиназы из Aspergillus oryzae на белки сои. Агр. биол. хим. 1977; 41: 409–410. doi: 10.1271/bbb1961.41.409. [CrossRef] [Google Scholar]

51. Гоми К., Арикава К., Камия Н., Китамото К., Кумагаи К. Клонирование и нуклеотидная последовательность гена, кодирующего кислую протеазу ( pepA ) из Aspergillus oryzae . Бионауч. Биотехнолог. Биохим. 1993;57:1095–1100. doi: 10.1271/bbb.57.1095. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

52. Berka R.M., Carmona C.L., Hayenga K.J., Thompson S.A., Ward M. Выделение и характеристика гена Aspergillus oryzae , кодирующего аспергиллопепсин O. Gene. 1993; 125:195–198. doi: 10.1016/0378-1119(93)-Z. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

53. Китано Х., Катаока К., Фурукава К., Хара С. Специфическая экспрессия и температурно-зависимая экспрессия гена, кодирующего кислую протеазу ( pepA ) в Aspergillus oryzae в твердофазной культуре (Rice-Koji) J. Biosci. биоинж. 2002;93: 563–567. doi: 10.1016/S1389-1723(02)80238-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

54. Огава М., Сато А., Такахаши Т., Осима К., Хаттори С., Кояма Ю., Огума Т., Ханья Ю. Новый ген протеазы, рекомбинантный DNA, and Method for Making Protease, Japan Tokkyo Koho, Patent JP2012187102, 4 октября 2012 г. [(по состоянию на 13 августа 2021 г.)]; Доступно в Интернете: https://worldwide. espacenet.com/publicationDetails/biblio?II=2&ND=3&adjacent=true&locale=en_EP&FT=D&date=20121004&CC=JP&NR=2012187102A&KC=A#

55. Накадай Т., Насуно С., Игучи Н. Очистка и свойства лейцинаминопептидазы I–III из Aspergillus oryzae . Агр. биол. хим. 1973; 37: 757–775. [Google Scholar]

56. Накадай Т., Насуно С. Очистка и свойства лейцинаминопептидазы IV из Aspergillus oryzae . Агр. биол. хим. 1977; 41: 1657–1666. doi: 10.1271/bbb1961.41.1657. [CrossRef] [Google Scholar]

57. Мацусита-Морита М., Тада С., Судзуки С., Хаттори Р., Маруи Дж., Фурукава И., Ямагата Ю., Амано Х., Исида Х., Такеучи М. и др. Сверхэкспрессия и характеристика внеклеточной лейцинаминопептидазы из Aspergillus oryzae . Курс. микробиол. 2011; 62: 557–564. doi: 10.1007/s00284-010-9744-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

Очистка, характеристика и генетический анализ лейцинаминопептидазы из Aspergillus sojae . Биохим. Биофиз. Акта. 2002; 1576: 119–126. doi: 10.1016/S0167-4781(02)00307-X. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

59. Блинковский А.М., Бюн Т., Браун К.М., Голайтли Э.Дж., Клотц А.В. Неспецифическая аминопептидаза из Аспергилл . Биохим. Биофиз. Акта. 2000;1480:171–181. doi: 10.1016/S0167-4838(00)00064-9. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

60. Umitsuki G., Masuda T., Machida M. New Aminopeptidase, Aminopeptidase Gene and Transformant, Japan Tokkyo Koho, Patent JP3887709, 28 февраля 2007 г. [(по состоянию на 13 августа 2021)]; Доступно в Интернете: https://worldwide.espacenet.com/publicationDetails/biblio?II=1&ND=3&adjacent=true&locale=en_EP&FT=D&date=20021210&CC=JP&NR=2002355047A&KC=A#

61. Tachi H., Ito H., Ichishima E. X-пролилдипептидиламинопептидаза из Aspergillus oryzae . Фитохимия. 1992; 31:3707–3709. doi: 10.1016/S0031-9422(00)97513-7. [CrossRef] [Google Scholar]

62. Маэда Х., Сакаи Д., Кобаяши Т., Морита Х., Окамото А., Такеучи М., Кусумото К., Амано Х., Исида Х. , Ямагата Ю. Три внеклеточные дипептидилпептидазы, обнаруженные в Aspergillus oryzae , обладают различной субстратной специфичностью. заявл. микробиол. Биотехнолог. 2016;100:4947–4985. doi: 10.1007/s00253-016-7339-5. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

63. Тачи Х. Роль X-пролил-дипептидил-аминопептидазы в гидролизе белков во время модельной системы ферментации соевого соуса. Дж. Брю. соц. Япония. 1998; 93: 307–311. doi: 10.6013/jbrewsocjapan1988.93.307. [CrossRef] [Google Scholar]

64. Ока С., Нагата К. Выделение и характеристика кислых пептидов в соевом соусе. Агр. биол. хим. 1973; 38: 1195–1202. doi: 10.1080/00021369.1974.10861306. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]

65. Ока С., Нагата К. Выделение и характеристика нейтральных пептидов в соевом соусе. Агр. биол. хим. 1974; 3: 1185–1194. doi: 10.1080/00021369.1974.10861305. [CrossRef] [Google Scholar]

66. Ямамото С., Шига К., Кодама Ю., Имамура М., Учида Р., Обата А., Бамба Т., Фукусаки Э. Анализ корреляции между дипептидами и вкусом различия между соевыми соусами с использованием профилирования компонентов на основе метаболомики. Дж. Биоци. биоинж. 2014; 118:56–63. doi: 10.1016/j.jbiosc.2013.12.019. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

67. Накадай Т., Насуно С., Игучи Н. Очистка и свойства кислой карбоксипептидазы I из Aspergillus oryzae . Агр. биол. хим. 1972; 36: 1343–1352. doi: 10.1080/00021369.1972.10860409. [CrossRef] [Google Scholar]

68. Накадай Т., Насуно С., Игучи Н. Очистка и свойства кислой карбоксипептидазы II, III из Aspergillus oryzae . Агр. биол. хим. 1972; 36: 1473–1488. doi: 10.1080/00021369.1972.10860435. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]

69. Накадай Т., Насуно С., Игучи Н. Очистка и свойства кислой карбоксипептидазы IV из Aspergillus oryzae . Агр. биол. хим. 1973; 37: 1237–1251. doi: 10.1080/00021369.1973.10860832. [CrossRef] [Google Scholar]

70. Морита Х., Окамото А., Ямагата Ю., Кусумото К. , Коиде Ю., Исида Х., Такеучи М. Гетерологическое выражение и характеристика CpI, OcpA и нового серина -карбоксипептидаза OcpB из Aspergillus oryzae . заявл. микробиол. Биотехнолог. 2009 г.;85:335–346. doi: 10.1007/s00253-009-2087-4. [Бесплатная статья PMC] [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

71. Морита Х., Курияма К., Акияма Н., Окамото А., Ямагата Ю., Кусумото К., Коиде Ю., Исида Х. , Такеучи М. Молекулярное клонирование ocpO, кодирующего карбоксипептидазу O Aspergillus oryzae IAM2640. Бионауч. Биотехнолог. Биохим. 2010;74:1000–1006. doi: 10.1271/bbb.90863. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

72. Морита Х., Або Х., Окамото А., Маэда Х., Ямагата Ю., Кусумото К., Амано Х., Исида Х., Такеучи М. Enzymatic Свойства рекомбинантной карбоксипептидазы серинового типа OcpC, уникальной для Aspergillus oryzae . Бионауч. Биотехнолог. Биохим. 2011; 75: 662–668. doi: 10.1271/bbb.100749. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

73. Yoshimura T. , Hara S., Hattori S. Ген карбоксипептидазы, Japan Tokkyo Koho, Patent JP2011147348, 4 августа 2011 г. [(по состоянию на 13 августа 2021 г.)]; Доступно в Интернете: https://worldwide.espacenet.com/publicationDetails/biblio?II=4&ND=3&adjacent=true&locale=en_EP&FT=D&date=20110804&CC=JP&NR=2011147348A&KC=A#

74. Ватанабе Дж., Танака Х., Акагава Т., Моги Ю., Ямадзаки Т. Характеристика Aspergillus oryzae Аспартиламинопептидазы, экспрессируемой в Escherichia coli . Бионауч. Биотехнолог. Биохим. 2007; 71: 2557–2560. doi: 10.1271/bbb.70107. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

75. Кусумото К.И., Мацусита-Морита М., Фурукава И., Судзуки С., Ямагата Ю., Коиде Ю., Исида Х., Такеучи М., Кашиваги Ю. Эффективное производство и частичная характеристика аспартиламинопептидазы из Aspergillus oryzae . Дж. Заявл. микробиол. 2008; 105:1711–1719. doi: 10.1111/j.1365-2672.2008.03889.x. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

76. Ито К., Накахара Т., Кояма Ю. , Мацуда Т., Такахаши Т., Мацусима К., Умицуки Г., Масуда Т. Пролидаза и ее ген и Способ получения пролидазы, Japan Tokkyo Koho, патент JP2003250580, 9 сентября 2003 г. [(по состоянию на 13 августа 2021 г.)]; Доступно в Интернете: https://worldwide.espacenet.com/publicationDetails/biblio?II=0&ND=3&adjacent=true&locale=en_EP&FT=D&date=20031002&CC=US&NR=2003186420A1&KC=A1#

77. Ito K., Nakahara T., Koyama Y., Matsuda T., Takahashi T., Matsushima K., Umitsuki G., Masuda T. Prolidase and its Gene and Method for Prolidase, Japan Tokkyo Koho, Patent JP4051251, 20 февраля 2008 г. [(по состоянию на 13 августа 2021 г.)]; Доступно в Интернете: https://worldwide.espacenet.com/publicationDetails/biblio?II=1&ND=3&adjacent=true&locale=en_EP&FT=D&date=20030909&CC=JP&NR=2003250581A&KC=A#

78. Мацусита-Морита М., Тада С., Судзуки С., Хаттори Р., Кусумото К.И. Ферментативная характеристика новой аминопептидазы Xaa-Pro XpmA из Aspergillus oryzae , экспрессированный в Escherichia coli . Дж. Биоци. биоинж. 2017; 124:534–541. doi: 10.1016/j.jbiosc.2017.06.007. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

79. Liang Y., Pan L., Lin Y. Анализ внеклеточных белков Aspergillus oryzae , выращенных на соевом соусе Koji. Бионауч. Биотехнолог. Биохим. 2009; 73: 192–195. doi: 10.1271/bbb.80500. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

80. Удо С. Исследование вкуса соевого соуса Umami . (Часть 4) Соотношение химических компонентов и вкуса умами соевого соуса. Нихон Нугейкагаку Кайши. 1932;8:675–684. [Google Scholar]

81. Shikata H., Yasui T., Ishigami Y., Omori K. Исследования глутаминазы Shoyu Koji (часть II) Связь между нерастворимой глутаминазой и глутаминовой кислотой в пюре из соевого соуса. J. Соевый соус Res. Технол. 1979; 5: 21–25. [Google Scholar]

82. Yano T., Ito M., Tomita K., Kumagai H., Tochikura T. Очистка и свойства глутаминазы из Aspergillus oryzae . Дж. Фермент. техн. 1988; 66: 137–143. doi: 10.1016/0385-6380(88)

-8. [Перекрестная ссылка] [Академия Google]

83. Коибучи К., Нагасаки Х., Юаса А., Катаока Дж., Китамото К. Молекулярное клонирование и характеристика гена, кодирующего глутаминазу из Aspergillus oryzae . заявл. микробиол. Биотехнолог. 2000; 54: 59–68. doi: 10.1007/s002530000329. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

84. Китамото Н., Ясуда С., Ито Х., Азеянаги Т. Новая глутаминаза и способ ее получения, Japan Tokkyo Koho, патент JP4651203, 16 марта 2011 г. [ (по состоянию на 13 августа 2021 г.)]; Доступно в Интернете: https://worldwide.espacenet.com/publicationDetails/biblio?II=0&ND=3&adjacent=true&locale=en_EP&FT=D&date=20020806&CC=JP&NR=2002218986A&KC=A#

85. Ito K., Hanya Y., Koyama Y. Очистка и характеристика фермента глутаминазы, ответственного за большую часть активности глутаминазы в Aspergillus sojae в твердофазной культуре. заявл. микробиол. Биотехнолог. 2013;97:8581–8590. doi: 10.1007/s00253-013-4693-4. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

86. Ито К., Кояма Ю., Ханья Ю. Идентификация генов глутаминазы Aspergillus sojae , участвующих в производстве глутамата во время ферментации соевого соуса. Бионауч. Биотехнолог. Биохим. 2013;77:1832–1840. doi: 10.1271/bbb.130151. [PubMed] [CrossRef] [Академия Google]

87. Масуо Н., Йошимунэ К., Ито К., Мацусима К., Кояма Ю., Моригучи М. Micrococcus luteus Глутаминаза типа K-3 из Aspergillus oryzae RIB40 является солеустойчивым. Дж. Биоци. биоинж. 2005; 100: 576–578. doi: 10.1263/jbb.100.576. [PubMed] [CrossRef] [Google Scholar]

88. Томита К., Яно Т., Китагата Т., Андо Н., Кумагаи Х., Точикура Т. Действие глутаминазы в модельной системе ферментации соевого соуса. Агр. биол. хим. 1989; 53: 1873–1878. [Академия Google]

89. Курода М., Като Ю., Ямадзаки Дж., Кай Ю., Мидзукоши Т., Мияно Х., Это Ю. Определение и количественная оценка пептида кокуми, гамма-глутамил-валил-глицина, в коммерческой сое соусы. Пищевая хим. 2013; 141:823–828. doi: 10.